lunes, 22 de julio de 2013

Isotipos humanos de inmunoglobulinas.

Universidad Tecnológica de Santiago
UTESA



Materia:
Inmunología (Med-882-001)

Tema:
Citoquinas

Grupo: Los Anticuerpos (04)

Integrantes:
Danisa B. 1-10-1785
Clean C. 1-11- 1396
Roseilene R. 1-11-1007
Sherly M. 1-11-2478
Kathyana SF. 2-10-0556
Robennson T.  1-11-1882
Marlie J. 1-11-1861
Magdolony G. 1-11-1313
Malbery C. 1-09-0048

Profesora:

Mirtha Villar

Isotipos humanos de inmunoglobulinas.
Se denomina isotipos al conjunto de variantes de inmunoglobulinas comunes a todos los miembros sanos de una determinada especie.
Los isotipos dependen de las regiones constantes tanto de cadenas pesadas como de cadenas ligeras. Los isotipos también reciben el nombre de clases, y en determinados casos se pueden diferenciar subclases. En humanos se distinguen cinco isotipo según características de las porciones constantes de cadenas pesadas (IgG, IgA, IgM, IgD e IgE). Cada isotipo viene determinado por un gen correspondiente de región constante. Todos los individuos de una misma especie poseen el mismo juego básico de región constante.

1-Inmunoglobulina G (IgG):
Es el isotipo mas abundante en suero (18-16/ml), constituyendo el 80% de las Ig totales. Existen cuatro subclases que se diferencian estructuralmente entre si por el tamaño de la región bisagra y el numero de puentes entre las cadenas pesadas.
Estas son: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4.Estas distintas subclases se deben a que en la línea germinal existen cuatro genes Cy.
Las inmunoglobulinas G tienen gran capacidad de desarrollar elevada afinidad de unión al antígeno. Son abundantes durante la respuesta inmune secundaria. Difunden fácilmente, son las principales responsables de neutralizar toxinas bacterianas (antitoxinas).
Las IgG1 e IgG3 funcionan como opsoninas se unen a receptores de la superficie de las células fagociticas, ayudándolas a fagocitar y destruir el microorganismo. La IgG3, IgG1, IgG2 activan el complemento por la ruta clásica; en humanos se cruzan fácilmente por la placenta.

2-Inmunoglobulina A (IgA):
En humanos existen dos subclases: IgA 1 e IgA2.En el suero predomina la subclase IgA1, constituyendo del 10 al 15 % de las Ig totales (1.4-4 mg/ml); no obstante en las secreciones seromucosas es muy abundante la IgA2.
Las secreciones donde aparece la IgA secretoria (sIgA) son:
*Saliva                                                                                         *Lagrimas                                                                                           *Fluido nasal                                                                         *Tracto bronquial                                                                               *Tracto genitourinario                                                                                      *Tracto digestivo                                                                                                                           *Leche materna y calostro
La sIgA cumple una misión importantísima en la protección del organismo frente a la entrada de numerosos agentes patógenos:
*Al tener tetravalencia, es capaz de unirse a epitopos repetitivos de la superficie de virus y bacterias, inhibiendo la colonización por estos de las mucosas.                                                                                        *Parece que el componente secretor también tiene el efecto de evitar la adherencia de los microorganismos al epitelio.                                                             *Los complejos de sIgA  y antígeno son atrapados eficazmente en el fluido mucoso del epitelio, y eliminados por el movimiento ciliar del tracto respiratorio o por el peristaltismo del intestino.

3- Inmunoglobulina M (IgM):
Representa del  5 al 10% de las Ig séricas (1.5 mg/ml de media). Cada monómero lleva un dominio constante adicional. Las unidades del pentámero están unidas entre s por puentes disulfuro entre dominios adyacentes.
Es la primera inmunoglobulina que sintetiza el neonato por si mismo, y también es la primera en aparecer durante la respuesta primaria. Al ser un pentámero tiene gran valencia teórica, esto significa que posee una mayor capacidad que otras Ig para unirse a antígenos particulados multidimensionales (ej., partículas de virus, eritrocitos de otro individuo), entrecruzándolos y provocando aglutinación, por lo que las IgM son típicas aglutinas.
Al unirse a este tipo de Ag particulados con epitopos repetitivos cambia de conformación: pasa  de una configuración plana a una forma de cangrejo. Ello sirve para que se pueda activar eficazmente el complemento por la ruta clásica. Están confinados en el torrente sanguíneo, por lo que son buenos frente a bacteriemias.
4- Inmunoglobulina D (IgD):
Representa el 0.2% de las inmunoglobulinas séricas (20 u g/ml).Presenta una región bisagra bastante amplia, lo que puede ayudar a explicar el hecho de que es muy susceptible a proteólisis, siendo muy baja su vida media en sangre (3 días).
Aparece como Ig de membrana, junto con la mIgM, en los linfocitos B maduros vírgenes, donde aparece que su función es constituir un receptor antigénico, tanto en activación como supresión de los linfocitos B.
5- Inmunoglobulina E (IgE):
Es menos abundante en suero (0.3 u g/ml). Presenta un dominio adicional, es la mediadora de las reacciones de hipersensibilidad inmediata (alergias), como la fiebre, asma o el choque anafiláctico.

La IgE también juega un papel fisiológico, beneficioso: confiere protección local frente a ciertos patógenos grandes, como helmintos: sirve para reclutar células plasmáticas y efectoras a través de una reacción de inflamación aguda.

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